分析蛋白-蛋白相互作用分析。我们以猪胰蛋白酶（链A）和大豆胰蛋白酶抑制剂（链B）复合物结构为例为大家进行演示。，复合物结构下载后经过预处理（加氢、去水、补全缺失残基、能量最小化等）并保存为导入结构。利用UCSF Chimera分析蛋白-蛋白相互作用界面作用力本期内容一木为大家分享使用分析蛋白-蛋白相互作用分析。我们以猪胰蛋白酶（链A）和大豆胰蛋白酶抑制剂（链B）复合物结构为例为大家进行演示。clash英语单词朗读视频，复合物结构下载后经过预处理（加氢、去水、补全缺失残基、能量最小化等）并保存为
习惯命令行操作的话，可通过在在菜单栏点击“ToolsGeneral ControlsCommand Line”打开命令行，输入以下命令导入复合物结构：
这里我们从本地导入处理完成的复合物结构文件，通过菜单栏点击“FileOpen”或直接拖拽的方式均可导入。为了方便观察，下面我们将A链和B链以不同的颜色进行区分，在命令行运行以下命令：
下面我们将蛋白-蛋白互作界面的氨基酸残基单独选择出来，一般相互作用距离不会超过5Å，我们这里就选择距离彼此5Å范围内的氨基酸残基。首先我们先选择A链中距离B链5 Å范围内的氨基酸残基，输入以下命令：
同样的方法，我们将B链中距离A链5 Å范围内的氨基酸残基也进行设置。首先，按住Ctrl然后鼠标点击任意空白区域取消现有选择，在命令行输入以下命令来选中B链中距离A链5 Å范围内的氨基酸残基：
同样的方式更改命名为“ChainB_Interaction”解析结构clashes，并修改样式和颜色方案。
现在我们就已经将蛋白-蛋白相互作用界面的氨基酸残基单独显示了出来解析结构clashes。，并且以颜色进行了区分。
设置完成后，点击Apply或OK应用设置即可。此时可以看到哪些氨基酸残基之间形成了氢键作用，并且距离信息也同时显示了出来。
我们在分析设置中勾选了“Write information to reply log”选项，因此，分析结果报告会记录在reply log中，可通过菜单栏点击“FavoritesReply Log”进行查看。在该报告中可以看到哪些残基上的原子之间形成了氢键，距离信息和总数统计也给出了。
除了氢键作用，我们也需要分析其它的相互作用。这时我们可以使用Find Clashes/Contacts工具，Find Clashes/Contacts与FindHBond使用方法类似，但也能识别非极性相互作用。其中“Clashes”表示原子靠得太近时的不利相互作用部落战争clash圣诞节活动，密切接触；“Contacts”表示各种直接互作：极性与非极性、有利与不利，“Contacts”包括“Clashes”。
此外，可能存在Pi-堆积作用，如A链的Lys60与B链的Phe502，此时我们可能需要添加假原子的方式进行绘制。首先选择Phe502上苯环的六个碳原子，然后输入以下命令：
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